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[课题组] 北京大学金长文

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发表于 2019-5-27 08:45:05 | 只看该作者 |只看大图 回帖奖励 |倒序浏览 |阅读模式
金长文北京大学“长江学者奖励计划”特聘教授;北京核磁共振中心首席科学家;北京大学生命科学学院、北京大学化学与分子工程学院博士生导师。金长文教授的研究方向是应用液相核磁共振技术等方法生物研究生物大分子动力学与结构和功能的关系,重点在蛋白质溶液结构的核磁共振研究、蛋白质结构功能关系的研究。在蛋白质等生物大分子结构、功能及动力学性质关系的核磁共振研究,核磁共振方法学研究领域成绩卓著。在国际著名学术刊物发表高水平论文数十篇。

金长文
邮  箱:        changwen(AT)pku.edu.cn
职  称:        
教授
办公室地址:        北京市海淀区颐和园路5号,其他,100871
实验室地址:        北京市海淀区颐和园路5号,其他,100871
实验室主页:        http://jinlab.pku.edu.cn
个人简历
教育经历
1996 - 2000 , 博士后 , 结构生物学 , 美国伊利诺伊大学
1992 - 1994 , 博士后 , 化学 , 北京大学
1990 - 1992 , 理学博士 , 物理 , 北京大学
1987 - 1990 , 理学硕士 , 物理 , 吉林大学
1983 - 1987 , 理学学士 , 物理 , 吉林大学
工作经历
2001 - 至今 , 首席科学家 , 北京核磁共振中心
2001 - 至今 , 教授 , 北京大学生命科学学院
2001 - 至今 , 教授 , 北京大学化学与分子工程学院
荣誉奖励
中国波谱学会“王天眷波谱学奖” , 2008
国家杰出青年科学基金 , 2003
教育部“长江学者奖励计划”特聘教授 , 2001
学术任职
中国波谱学会专业委员会副主任
杂志任职
《波谱学杂志》副主编
《分析测试学报》编委


科研领域描述
主要研究方向: 结构生物学,蛋白质动态结构与相互作用,GPCR动态结构与功能关系及药物筛选
大多数生命活动主要是通过蛋白质相互作用实现的。要深入了解生命活动现象,就需要在蛋白质三维结构水平,也就是分子和原子层面研究这些相互作用的机制,即蛋白质发挥生理功能的分子机理。生物体内约有三分之一以上的蛋白质是膜蛋白,承担着跨膜信号转导和物质转运等重要生物功能。其中,G蛋白耦联受体(GPCR)是一大类与众多人类疾病相关的、具有7个跨膜螺旋的膜蛋白,也是重要的药物靶标。目前,对GPCR动态结构与功能关系的研究处于起步阶段。
本实验室的主要研究兴趣在于,应用结构生物学和生物物理技术方法,研究GPCR与不同配基/下游蛋白相互作用条件下的结构动态学(protein dynamics),探索GPCR动态结构与相互作用的特异性,以及对不同下游信号通路的的选择和调节作用。


代表性论文
Xu J, Hu Y, Kaindl J, Risel P, Hübner H, Meada S, Niu X, Li H, Gmeiner P, Jin C*, Kobilka BK*. (2019) Conformational complexity and dynamics in a muscarinic receptor revealed by NMR spectroscopy. Mol Cell (in press)
Yu XC, Hu Y*, Ding J, Li H, Jin C*. (2019) Structural basis and mechanism of the unfolding-induced activation of HdeA, a bacterial acid response chaperone. J Biol Chem. 294, 3192-3206.
Zhang W, Niu X, Ding J, Hu Y*, Jin C*. Intra- and inter-protein couplings of backbone motions underlie protein thiol-disulfide exchange cascade.(2018) Sci Rep. 8, 15448.
Yu XC, Yang C, Ding J, Niu X, Hu Y*, Jin C*. (2017) Characterizations of the interactions between Escherichia coli periplasmic chaperone HdeA and its native substrates during acid stress. Biochemistry. 56, 5748-5757.
Guan L, He P, Yang F, Zhang Y, Hu Y, Ding J, Hua Y, Zhang Y, Ye Q, Hu J, Wang T*, Jin C*, Kong D*. (2017) Sap1 is a replication initiation factor essential for the assembly of pre-replicative complex in the fission yeast Schizosaccharomyces pombe. (2017) J Biol Chem. 292, 6056-6075.
Ding J, Yang C, Niu X, Hu Y*, Jin C*. (2015) HdeB chaperone activity is coupled to its intrinsic dynamic properties. Sci. Rep. 5, 16856.
Hu C, Yu C, Liu Y, Hou X, Liu X, Hu Y*, Jin C*. (2015) A Hybrid Mechanism for the Synechocystis Arsenate Reductase Revealed by Structural Snapshots during Arsenate Reduction. J. Biol. Chem. 290, 22262-73.
Hu Y, Wu Y, Li Q, Zhang W, Jin C*. (2015) Solution Structure of Yeast Rpn9: Insights for Proteasome Lid Assembly. J. Biol. Chem. 290, 6878-89.
Zhang Y, Hu Y*, Li H, Jin C*. (2014) Structural Basis for TatA Oligomerization: An NMR Study of Escherichia coli TatA Dimeric Structure. PLoS One. 9, e103157.
Liu T, Liu , Song C, Hu Y, Han Z, She J, Fan F, Wang J, Jin C, Chang J, Zhou J-M, Chai J*. (2012) Chitin-induced dimerization activates a plant immune receptor. Science 336, 1160-4.
Hu Y, Zhang X, Shi Y, Zhou Y, Zhang W, Su X-D, Xia B, Zhao J*, Jin C*. (2011) Structures of Anabaena calcium-binding protein CcbP: insights into Ca2+ signaling during heterocyst differentiation. J. Biol. Chem. 286, 12381-8.
Hu Y, Zhao E, Li H, Xia B, Jin C*. (2010) Solution NMR structure of the TatA component of the twin-arginine protein transport system from gram-positive bacterium Bacillus subtilis. J. Am. Chem. Soc. 132, 15942-4.
Lescop E, Lu Z, Liu Q, Xu H, Li G, Xia B, Yan H*, Jin C*. (2009) Dynamics of the conformational transitions in the assembling of the Michaelis complex of a bisubstrate enzyme: a 15N relaxation study of Escherichia coli 6-hydroxymethyl-7,8-dihydropterin pyrophosphokinase. Biochemistry 48, 302-12.
Li Y, Hu Y, Zhang X, Xu H, Lescop E, Xia B, Jin C*. (2007) Conformational fluctuations coupled to the thiol-disulfide transfer between thioredoxin and arsenate reductase in Bacillus subtilis. J. Biol. Chem. 282, 11078-83.


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