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[材料资讯] 杨鹏:类淀粉样蛋白涂层介导的微纳米颗粒表面工程

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发表于 2018-11-3 09:54:39 | 只看该作者 |只看大图 回帖奖励 |倒序浏览 |阅读模式

微/纳米颗粒在催化、传感器、涂料、复合材料、光电、能源、环境和生物医学等领域均有广泛和重要的应用价值。颗粒的表面化学和物理结构决定了胶体粒子的稳定性、生物活性和相容性等关键参数。因此,颗粒表面工程已成为材料设计和应用的一个重要领域。目前能在温和水溶液中一步、低成本实现对具有不同成分、大小、形状和结构的微纳米颗粒的表面功能化的普适性方法很少。最近,陕西师范大学杨鹏课题组发展了基于类淀粉样蛋白质组装的微纳米颗粒表界面工程以解决上述问题。

生物大分子如多肽和蛋白质以β-sheet折叠结构为核心而形成的淀粉样积聚体(amyloid)是存在于自然界的一类重要的生物高分子组装结构。研究表明其除与多种神经退行性疾病如阿尔茨海默、帕金森症等有重要关系之外,还有一大类amyloid组装体不仅没有生物毒性,而且可以作为崭新的功能性生物材料而应用于包括生物医药、先进材料制造在内的诸多高技术领域。相转变溶菌酶(phase-transited lysozyme,PTL)最早由杨鹏课题组于2016年提出(Adv. Mater. 2016, 28, 7414),是一类区别于传统淀粉样蛋白质积聚的新的类淀粉样蛋白质组装体系。其特点在于组装条件温和可控、速度快、材料和过程成本极大降低。目前此体系至少包括两种新颖结构即纤维网络和纳米薄膜,均可在各类宏观材料表界面实现稳定粘附和改性。该体系不仅适用于溶菌酶,而且可拓展到其他蛋白质中,如牛血清白蛋白 (BSA)、α-乳白蛋白 (α-Lactalbumin)、胰岛素 (insulin)等。其能发生此类组装的共性规律是其蛋白质一级结构中存在能发生淀粉样积聚的高纤维化可能性序列结构,同时其二级结构中大量存在由分子内二硫键锁冻结的α-螺旋结构。在此分子基础之上,加入高效二硫键还原剂Tris(2-carboxyethyl)phosphine (TCEP)可快速打开分子内二硫键而解锁α-螺旋结构,诱导其向更加低能量的β-sheet自发转变而形成类淀粉样组装体。

针对微纳米颗粒表界面普适性改性和功能化的难题,杨鹏课题组将PTL策略应用到微纳米颗粒表界面(见上图),从而提供了一种简单、快速、低成本、生物相容的蛋白质涂层,可在金属、无机、聚合物和活细胞等微纳米颗粒上成功粘附。该策略支持了微纳米颗粒丰富可调的表界面工程之应用。相关工作以“One-Step Assembly of a Biomimetic Biopolymer Coating for Particle Surface Engineering”为题,发表在Advanced Materials (DOI: 10.1002/adma.201802851)上,第一作者为刘瑞瑞,杨鹏为通讯作者。


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